Com os dados obtidos através de genotipagens e fenotipagens do vírus HIV se definiu com exatidão quais mutações geram polimorfismos e, consequentemente, influenciam o tratamento da aids vigente, o coquetel HAART (Highly Active Antiretroviral Therapy). A pesquisa, que busca incentivar a produção de novas drogas mais abrangentes aos subtipos do vírus, foi apresentada por Marcelo Soares, biólogo e pesquisador da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), na Faculdade de Medicina da USP (FMUSP).

O subtipo HIV-1 B é o mais estudado e o modelo básico para o tratamento antiretrovial vigente, mesmo que os tipos “Não-B” representem uma porção maior ao redor do mundo. Grupos de pacientes infectados com os subtipos C, F e a forma “mestiça” B/F (mosaico) do HIV nas regiões sul do Brasil foram estudados para obtenção desses dados. Focando em pacientes virgens de qualquer tratamento prévio (32 voluntários, 16 do subtipo C, nove do subtipo F1, e sete do subtipo B/F recombinados) e comparando com dados já coletados de pacientes tratados.

O vírus HIV, assim como o da gripe, é um vírus de RNA, portanto mais facilmente mutável, já que o RNA possui uma estabilidade menor por ser uma molécula de fita única. Numa molécula de DNA, por exemplo, se uma base nitrogenada é trocada em uma mutação ela tem grandes chances de ser corrigida por não emparelhar com sua base oposta respectiva, no RNA isso não acontece.

Mutações no material genético implicam mutações nas proteínas sintetizadas, incluindo a transcriptase reversa (enzima que produz DNA a partir do RNA viral e o foco das drogas do HAART), muitas vezes a proteína modificada não altera sua função, mas deixa de ser detectada pelo coquetel anti-HIV, ou torna essa detecção mais lenta e ineficiente.

A pesquisa de Soares aponta, além das mutações diretas, regiões da transcriptase reversa e da RNase H (outra enzima que participa da reprodução viral, ela catalisa a separação do RNA) que possuem uma taxa baixíssima de variação, cerca de 1%. O desenvolvimento de novas drogas que detectem e ataquem as enzimas nessa região pode ser a reposta para vários tipos de tratamentos mal sucedidos.

No caso da transcriptase reversa, essas regiões com baixas taxas mutagênicas se localizam no início e no final da molécula. Ela possui um total de 560 aminoácidos, onde as mutações são mais visíveis na porção 41 a 219 (porção C-terminal), muito provavelmente porque essa região compreende o sítio ativo da proteína e é a região onde os inibidores do tratamento (NRTIs e NNRTIs) comumente detectam e atacam a molécula.

Junto a Soares trabalham os pesquisadores: Maria Cecília A. Sucupira, Patricia Munerato, Luiz Mário Janini, Ricardo Sobie Diaz, todos da Universidade Federal de São Paulo (Unifesp) e, também, Jussara Silveira, da Universidade Federal do Rio Grande (FURG) e André F. Santos (UFRJ).