São Paulo (AUN - USP) - A relação entre a aminoacetona (AA), um composto derivado dos aminoácidos treonina e glicina, com a diabetes mellitus está sendo estudada mais a fundo por pesquisadores do Departamento de Bioquímica do Instituto de Química (IQ) da USP. Baseados em conhecimentos prévios e em descobertas próprias, eles planejam comprovar a atuação de AA na destruição de células pancreáticas secretoras de insulina.

O objetivo principal das pesquisas é a comprovação da hipótese de que a aminoacetona possa ser responsável pela destruição de células pancreáticas produtoras de insulina, derivadas das ilhotas do pâncreas. Se essa possibilidade for constatada será dado um passo importante na compreensão das bases moleculares da diabetes, doença que afeta 4,5 milhões de pessoas no planeta de acordo com a Sociedade Brasileira de Diabetes.

Recentemente tem se apontado a aminoacetona como fonte endógena de metilglioxal em diabetes. Sabe-se que o metilglioxal e água oxigenada (H2O2), produtos de oxidação de AA por oxigênio molecular podem ser altamente tóxicos e promoverem morte celular e lesão do DNA. Além de sua relação com o metilglioxal, a aminoacetona também interfere no funcionamento das mitocôndrias através de Radicais Livres e na liberação de ferro e cobre de proteínas estocadoras deste metal.

Na mitocôndria, a presença de AA induz dano em sua membrana interna, que consiste no surgimento de poros ao longo desta, aumentando sua permeabilidade. Essa porificação da membrana prejudica a atividade da mitocôndria, por exemplo, reduzindo a quantidade de ATP (energia) sintetizado por ela. “A integridade da membrana interna é essencial à atividade mitocondrial”, explica o professor de Bioquímica Etelvino Bechara, que vem desenvolvendo pesquisas nessa área.

Seus estudos com AA deram uma contribuição original ao campo, uma vez que Bechara e sua equipe descobriram que a aminoacetona reage com o oxigênio (O2) produzindo Radicais Livres (superóxido e hidroxil, por exemplo). Essas substâncias, por serem muito reativas, podem provocar lesões em DNA, proteínas, membranas e açúcares. A aminoacetona mostrou-se também bastante reativa mesmo na ausência de catalisadores metálicos, mas é acelerada na presença de íons de ferro ou cobre.

A aminoacetona, nesses casos, atua sobre as proteínas encarregadas de armazenar ferro e cobre, respectivamente ferritina e ceruloplasmina. No caso da ferritina, a aminoacetona induz a liberação de ferro e causa a perda da capacidade estocadora de ferro da proteína. Responsável pela circulação de 70 a 95% de cobre nos mamíferos, a ceruloplasmina quando em contato com AA perde suas funções enzimáticas e libera cobre. O aumento da concentração desses dois metais promove o aumento de Radicais Livres dentro das células, os quais são extremamente reativos e danosos aos tecidos.