Uma pesquisa desenvolvida pelo professor Guilherme Menegon Arantes pelo Instituto de Química da USP apresentou uma nova forma de estudar as proteínas com a presença de metais. O estudo, que chegou até a ter um artigo foi publicado pela revista Nature no mês passado, apontou como podem ser manipuladas sequências específicas sem prejudicar as funções da molécula.

As metaloproteínas são moléculas com o diferencial de terem em sua estrutura de aminoácidos alguns átomos metálicos, como o ferro, por exemplo. Cerca de 30% das proteínas contém essa partícula, que apresenta como principal característica a facilidade de trocar elétrons, permitindo uma maior ocorrência de reações químicas, como as de oxidação e redução. Dentre todas as proteínas que contém metais, foram analisadas as equipadas com ferro e enxofre. O átomo de ferro foi escolhido principalmente pela possibilidade de receber ou doar elétrons dependendo das circunstâncias propostas pelo experimento.

Em toda metaloproteína, existe uma região complementar denominada sítio ativo, que é o local onde ocorrem as reações químicas. Para que estas sejam feitas mais rapidamente, as proteínas apresentam estas estruturas em arranjo para obterem um maior controle sobre elas mesmas e as suas reações ocorridas.

Para que qualquer proteína possa obter o formato com o qual ela seja reconhecida, ocorre um processo de enovelamento, termo técnico dado à formação da estrutura tridimensional da macromolécula. No decorrer do processo, os átomos metálicos acabam sendo retidos no meio da formação, dificultando o acesso de outros átomos a essas estruturas reativas.

A técnica utilizada

A pesquisa foi baseada em estudos feitos a partir de simulações por computador. O método utilizado para separar as moléculas estruturadas foi a microscopia de força atômica, uma técnica que consegue esticar uma cadeia de aminoácidos ao escolher uma molécula específica e puxá-la de forma que a separe da proteína. De acordo com Guilherme, a partir disso, pode ser descoberta a força necessária para separar essa estrutura das moléculas. O experimento calculou a força utilizada para se quebrar uma ligação entre um átomo de ferro com átomos de enxofre. Isso pode ser produzido posteriormente em um experimento e, assim, validar o teste produzido.

Anteriormente, existiam outras duas formas para se conseguir analisar as metaloproteínas. A primeira envolvia um modelo aproximado em laboratório de um local específico da proteína, sem conseguir analisar suas demais partes. A segunda envolvia usar reagentes químicos e aumentar a temperatura, que desnaturar a proteína, mas permitiam a sua análise posteriormente, sem algumas das características originais.

Esta maneira desenvolvida na pesquisa é mais controlada, uma vez que apenas se separa uma parte específica da sequência, permitindo o acesso de outros reagentes e vê-se a força necessária para romper a cadeia. “Quando é parcialmente desenovelado, consegue-se expor o átomo de ferro, mas de uma maneira controlada, sem destruir toda a proteína de uma vez, com o restante da proteína protegida”, explica Arantes.

As metaloproteínas são bem maleáveis quanto à possibilidade de reações que envolvem a transferência de elétrons. Por isso, elas são muito importantes em processos de fotossíntese e de respiração celular, que dependem desses elétrons para a produção das reações. Ambos utilizam proteínas contendo metais para conseguir transportar essa energia dentro da célula de maneira que cumpram suas funções básicas.

O estudo é capaz de gerar novas pesquisas, pois a metodologia permite que elas sejam produzidas de forma mais completa. Podem ser analisadas as estruturas de outras metaloproteínas, uma vez que muitas dessas ainda não foram estudadas e, muitas delas podem não ter essa precisão no resultado, devido à utilização de métodos menos avançados.